Dra. Leticia Haydeé Ramírez Silva - Departamento de Bioquímica Fac Med UNAM

Edificio D 1er Piso Ciudad Universitaria Cd.Mx CP 04510
Departamento de Bioquímica
Facultad de Medicina, UNAM
Vaya al Contenido

Menu Principal:

espacios > Académicos

Dra. Leticia Haydeé Ramírez Silva
Facultad de Medicina, 2º piso Torre de Investigación
Laboratorio de Péptidos y Proteínas.
Tel. +52 (55) 56232133


Investigación de interés
Estoy interesada en estudiar las diferentes propuestas que la piruvato cinasa ha encontrado para alcanzar su conformación activa durante la evolución. A partir del análisis filogenético de la familia de la piruvato cinasa hemos encontrado que la enzima se encuentra en dos grandes ramas. Una de estas está conformada por piruvato cinasas que dependen del K+ para expresar su actividad, mientras que la otra rama esta formada por enzimas independientes del catión. Entender el papel del catión monovalente en la rama de las enzimas dependientes y los mecanismos que utilizan aquellas enzimas independientes de él nos ha permitido entender como cataliza la piruvato cinasa en los diferentes dominios de la vida.
Últimas Publicaciones
_____________________________________________
1. Guerrero-Mendiola, C., García-Trejo, J.J., Encalada, R., Saavedra, E., Ramírez-Silva, L.  (2016) sometido a publicación. “Pyruvate kinase activity in Vibrio cholerae relies on a constitutively active K+-dependent and on an allosteric mediated K+-independent isozymes”.

2. De la Vega-Ruíz, G., Domínguez-Ramírez, l., Riveros-Rosas, H., Guerrero-Mendiola, C.,  Torres-Larios, A., Hernández-Alcántara, G., García-Trejo, J.J., Ramírez-Silva, L. (2015) Plos One 10(6):e0129757 doi:10.137. New insights on the mechanism of the K+-independent activity of Crenarchaeota pyruvate kinases”.

3. Ramírez-Silva, L., Guerrero-Mendiola, C., Cabrera N. (2014) Int. J. Mol. Sci. 15, 22214-26 doi:10.3390/ijms 151222214. The importance of polarity in the evolution of the K+ binding site of pyruvate kinase”.

4. Zarco-Zavala, M., Morales-Ríos, E., Mendoza-Hernández, G., Ramírez-Silva, L. Pérez-Hernández, G., García-Trejo, J.J. (2014) FASEB J. 28, 2146-57 doi:10.1096/ fj.13-241430. The z subunit of the F1F0-ATP synthase of a-proteobacteria controls rotation of the nanomotor with a different structure”.

5. Guerrero-Mendiola, C., Oria-Hernández, J., Ramírez-Silva, L. (2009) Arch. Biochem. Biophys. 490, 129-36 doi:10.1016/j.abb.2009.08.012. Kinetics of the termal inactivation and aggregate formation of rabbit muscle pyruvate kinase in the presence of trehalose”.
Publicaciones Selectas
_____________________________________________
1. Ramírez-Silva, L. and Oria-Hernández, J. (2008) Chapter 13: Monovalent cation dependent enzymes en Advances in Protein Physical Chemistry p. 249-277. García-Hernández, E.  and Fernández-Velasco, D. A. (Eds.)
Transworld Research Network.

2. Oria-Hernández, J., Riveros-Rosas, H. and Ramírez-Silva, L. (2006) J. Biol. Chem. 281, 30717-24. “Dichotomic phylogenetic tree of the pyruvate kinase family-K+ dependent and K+-independent enzymes”.

3. Oria-Hernández, J., Cabrera, N., Pérez-Montfort, R. and Ramírez-Silva, L. (2005) J. Biol. Chem. 280, 37924-29. “Pyruvate kinase revisited. The activiating effect of K+.

4. Ramírez-Silva, L., and Oria-Hernández, J. (2003) Eur. J. Biochem. 270, 2377-2385. “Selectivity of pyruvate kinase for Na+ and K+ in wáter-dimethylsulfoxice mixtures”.

5. Ramírez-Silva, L., Ferreira T. S., Nowak, T., Tuena de Gómez-Puyou, M. and Gómez-Puou, A. (2001) Eur. J. Biochem. 268, 3267-74. “Dimethyl sulfoxide promotes the K+-independent activity of pyruvate kinase and the acquisition of the active catalytic conformation”.
Galeria
Líneas de Investigación
  •  
    Caracterización cinética y estructural de dos piruvato cinasa de Vibrio cholerae: una dependiente de K+ y otra independiente de K+.
  • Construcción, expresión, purificación y caracterización cinética y estructural de las mutantes E117K, E117L/T113L, E117K/T113L/K114Q, E117K/T113L/K114Q/T120L. Los residuos de las posiciones 113, 114, 117 y 120.
  • Estos residuos pertenecen a la firma de los residuos conservados de los grupos de las piruvato cinasas dependientes de K+ sustituídos por los residuos de la firma del grupo de las piruvato cinasas independientes de K+.
  • Caracterización cinética  y estructural de la piruvato cinasa de Thermophilum pendens y de mutantes V70E, V70K y otras mutantes de residuos de la tapa.

Trayectoria profesional
  • Profesor Titular “A” TC, SNI I, Facultad de Medicina (desde 2006)

Posdoctorados y estancias
  •  
    Estancia en la universidad Federal de Rio de Janeiro (3.5 meses en 1992)
  • Estancia en la Universidad de Urbana, Il (6 meses en 2002)
  • Estancia en la Universidad de Notre Dame IN, Il (3 semanas en 1993)

Formación académica
 
  • Doctorado en Investigación Biomédica Básica (1990-1995), UNAM, Instituto de Fisiología Celular, México
  • Maestría en Ciencias Biomédicas (1986-1989), UNAM, Facultad de Medicina, México
  • Licenciatura en Biología (1977-1982), UAM-X, México.
 
 

Premios y distinciones
  • Mención honorífica por estudios de Doctorado (1995)
 
Estudiantes
 
  • Gustavo de la Vega Ruíz (Tesis de Doctorado)
  • Carlos Alberto Guerrero Mendiola (Tesis de Doctorado)
  • Paul Alejandro Gómez Coronado (Tesis de Licenciatura)
  • Erick Daniel Aguilar Vela (Tesis de Licenciatura)
  • Alan Omar Lugo Munguía (Tesis de Licenciatura)

 
 
 
 
+52 55 56232175  +52 55 56162419 (fax)
Regreso al contenido | Regreso al menu principal